Ms
Arefeh Naji
(Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran)
X-ray protein crystallography is a powerful technique for obtaining the three-dimensional structure of a protein molecule(1). A protein must be in its native state and have proper folding to be operative and functional. Misfolded proteins however cause a number of diseases such as Alzheimer disease which is brought about by protein aggregation in the brain tissue(2). The results of a group of Iranian researchers has indicated that Rosa damascene can reverse behavioural deficits caused by protein aggregates in mice(3). In this present study, Phenyl Ethyl Alcohol (PEA) as the major constituent making up 70% of rose water (derived from Rosa damascene) was used to investigate its anti-aggregation effect on the hen egg white lysozyme, as a model protein, using varies techniques including fluorescence assay, absorption assay and circular dichroism. The results have shown to be novel and impressive with PEA preventing lysozyme aggregation. Furthermore, as the ultimate aim of our research is to investigate the mode of PEA binding to lysozyme in preventing aggregation, we also crystallised lysozyme in the presence and absence of PEA at two varying pH conditions. So far the shape and size of the crystals are indicative of the effect of PEA binding lysozyme. Future work in this study will involve the use of the ALBA synchrotron for data collection to reveal the exact mode of binding and interaction of PEA to lysozyme in preventing aggregation.
1. Nilges M, Clore GM. Determination of 3-D structures of proteins from interproton distance data by hybrid distance geometry-simulated ... simulated annealing calculations. 1988;(April). doi:10.1016/0014-5793(88)81148-7.
2. Cohen FE, Kelly JW. Therapeutic approaches to protein- misfolding diseases. 2003;426(December):905-909.
3. Esfandiary E, Karimipour M, Mardani M, et al. Novel effects of Rosa damascena extract on memory and neurogenesis in a rat model of Alzheimer’s disease. J Neurosci Res. 2014;92(4):517-530. doi:10.1002/jnr.23319.
چکیده (به فارسی)
بلورنگاری پروتئین با اشعه ی ایکس یک روش قدرتمند برای به دست آوردن ساختار سه بعدی مولکول پروتئین است. یک پروتئین برای اینکه بتواند عملکرد صحیح داشته باشد لازم است که درحالت طبیعی و دارای تاشدگی مناسب باشد. پروتئین با تاخوردگی نادرست می تواند باعث بیماری های مختلفی شود. یکی از این بیماری ها آلزایمر است که در اثر تجمع پروتئین در بافت مغز رخ می دهد. تحقیقات گروهی از محققان ایرانی نشان داده است که گل محمدی می تواند باعث بهبود عملکرد و کاهش تجمعات پروتئین در موش های مبتلا به آلزایمر شود. بر این اساس، در این مطالعه، فنیل اتیل الکل (PEA ،بیشترین جزء تشکیل دهنده ی گلاب با 70% فراوانی، که از گل محمدی به دست می آید) برای بررسی اثرات ضد تجمعی بر روی پروتئین لیزوزیم (به عنوان پروتئین مدل) به کار گرفته شد. تکنیک های مختلفی برای این بررسی استفاده شد مانند سنجش فلورسانس، سنجش جذب و دورنگ نمایی دورانی. نتایج نشان داد که PEA باعث کاهش میزان تجمعات پروتئین می شود. به علاوه، هدف نهایی این مطالعه، بررسی نحوه ی اتصال PEA به لیزوزیم است. در این راستا آماده سازی کریستال پروتئین لیزوزیم در حضور و عدم حضور PEA و در دو pH متفاوت انجام شد که اندازه و شکل کریستال ها نشان دهنده اتصال PEA است. مطالعات آینده در این پژوهش استفاده از سینکروترون آلبا برای به دست آوردن اطلاعات ساختاری است که چگونگی برهمکنش و اتصال PEA به لیزوزیم در جلوگیری از تجمع را نشان خواهد داد.
| عنوان (به فارسی) |
مطالعات نوین بر روی نقش فنیل اتیل الکل در ممانعت از تجمع پروتئین از طریق بررسی ویژگی ها و بلورسازی
|
Ms
Arefeh Naji
(Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran)
Dr
Ali Akbar Meratan
(Department of Biological Sciences, Institute of Advanced Studies in Basic Sciences (IASBS), Zanjan, Iran)
Prof.
Ali Akbar Saboury
(Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran)
Dr
Arefeh Seyedarabi
(Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran)
There are no materials yet.
